Amiloid fibril adalah agregat protein seperti benang yang tidak larut dan tahan terhadap aktivitas protease. Bergantung pada protein yang membentuk fibril, struktur amiloid dapat terakumulasi di berbagai tempat di tubuh, termasuk otak, persendian, dan pankreas. Bukti genetik, patologis dan biokimia yang luas menunjukkan bahwa akumulasi fibril amiloid dalam jaringan terlibat dalam berbagai penyakit, termasuk Alzheimer, Parkinson, diabetes tipe 2 dan penyakit prion. Misalnya, otak pasien Alzheimer menunjukkan plak fibril amiloid yang terbentuk dari protein beta-amiloid.
Sekitar 30 protein membentuk fibril amiloid pada manusia; mereka tidak terkait dan tidak berbagi struktur umum atau kesamaan urutan. Namun, semuanya terlipat dengan cara yang berbeda dari pola pelipatan protein normal, dengan struktur yang sama selalu ditemukan pada inti fibril. Protein yang membentuk fibril amiloid pada penyakit manusia termasuk rantai ringan imunoglobulin, gelsolin, prokalsitonin, protein beta-amiloid, protein amiloid A serum, beta 2-mikroglobulin, transthyretin dan protein prion.
Terlepas dari protein yang terlibat, fibril amiloid memiliki sifat struktural yang khas, terutama struktur kuartener cross-beta-sheet mereka. Protein tunggal membangun filamen panjang yang menghubungkan berdampingan menjadi pita. Tumpukan lembaran beta ini, yang dihubungkan erat oleh ikatan hidrogen, berjalan tegak lurus terhadap sumbu panjang fibril.
Struktur khas ini mungkin dihasilkan dari muatan kuat yang dibawa oleh blok bangunan fibril. Protein dengan urutan kaya glutamin penting dalam penyakit prion dan penyakit Huntington. Glutamin dapat menahan struktur beta-sheet dengan membentuk ikatan hidrogen intrastrand antara karbonil amida dan nitrogen. Dalam protein lain, seperti protein beta-ameloid terkait Alzheimer, asosiasi hidrofobik dianggap menyatukan struktur.
Fibril amiloid adalah akibat dari masalah dalam perakitan protein sendiri dan tampaknya merupakan hasil dari proses penuaan. Sebagian besar penyakit yang disebabkan oleh struktur amiloid ditemukan pada pasien usia lanjut. Pernah diyakini bahwa fibril ameloid bersifat inert, dengan intermediet toksik yang merusak sel selama pembentukannya menyebabkan kerusakan sel. Penelitian telah menunjukkan, bagaimanapun, bahwa serat itu sendiri sebenarnya beracun, terutama ketika terfragmentasi menjadi potongan-potongan yang lebih pendek. Tidak diketahui secara pasti bagaimana serat menjadi racun bagi sel atau mengapa serat yang lebih pendek lebih beracun, tetapi satu kemungkinan adalah ukurannya yang kecil membuatnya lebih mudah untuk masuk ke dalam sel.
Fibril ini memiliki karakteristik lurus, penampilan tidak bercabang ketika diamati dengan mikroskop elektron. Mereka biasanya diidentifikasi secara tidak langsung menggunakan pewarna fluoresen, polarimetri noda, dikroisme melingkar atau spektroskopi inframerah transformasi Fourier. Analisis difraksi sinar-X dapat digunakan untuk secara langsung menentukan keberadaan struktur tulang belakang lintas beta dengan sinyal difraksi hamburan karakteristik.