Ubiquitin (Ub) identifierades först 1975, och hittas som ett protein isolerat i kalvbröd, och antagandet var att det hade något att göra med mognad vita blodkroppar. Senare hittades i alla vävnader av eukaryota organismer av många arter, fick den namnet ubiquitin, som kommer från det latinska ordet för ”överallt”. Det är ett regulatoriskt protein som ansvarar för proteinåtervinning som utför sitt ansvar genom att binda till proteiner och markera dem för destruktion. Denna tagg riktar de taggade proteinerna till proteasomkomplexet som bryter ned och återvinner dessa, eller så kan taggen styra till andra proteiner för modifiering, reparation av deoxiribonukleinsyra (DNA) eller gentranskription. Det anses vara det mest konservativa av alla proteiner eftersom dess 76 aminosyror sekvens skiljer sig mycket lite mellan alla arter, oavsett om det är växt, djur eller människa.
Processen genom vilken detta protein markerar proteiner använder sig av tre enzymer: E1, som aktiverar Ub och sätter det i ett reaktivt tillstånd, E2, som sedan katalyserar bindningen av Ub till proteiner, och E3, ett ubiquitin-ligas som identifierar proteinet . I denna enzymkaskad är Ub sedan kapabel att skingra proteinets skydd mot proteasomer, så att proteasomen snabbt kan brytas ned och förstöra det. Ansamlingar av avvikande proteiner i en cell uppstår ofta från DNA-mutationer eller felöversättningar av gener. Eftersom dessa avvikande proteiner kan orsaka förödelse för en cells funktioner, tros denna förödelse vara den underliggande nöd som leder till sjukdomar som Alzheimers, Huntingtons och Parkinsons sjukdomar. Att använda sig av proteasommedierad nedbrytning är ett av sätten som en cell kan uppnå reparation och utdrivning av de avvikande proteinerna.
När ubiquitin fäster vid ett protein kan det dra fler ubiquitinmolekyler till scenen för att också fästa. Dessa interagerar med det och utför ibland modifieringar som att förstöra spermieceller efter befruktning, reglera nedbrytningen tills förstörelse, eller antigenbearbetning och DNA-transkriptioner och reparationer. Den har en så stor variation av funktioner i proteinerna i en cell att den har fått vissa att tro att den har en roll i nästan varje cellulär process. Det finns också många Ubiquitin-liknande proteiner (UBL) som har olika roller i modifieringar av celler. En är en interferonstimulerande genmodifierare, en annan är en neuroncellnedregulator, och ännu en annan behandlar F-antigenerna i humana leukocyter.
Histologiska avdelningar kan använda antikroppar mot detta ämne för att identifiera celler med onormala ansamlingar av avvikande proteiner i celler och använda dessa antikroppar som sjukdomsmarkörer. Forskning har utvecklat denna antigenanvändning för att upptäcka neurofibrillära trassel associerade med Alzheimers, inneslutningar i motorneuronsjukdomar och malloriska kroppar vid alkoholisk leversjukdom. Det finns några genetiska störningar associerade med ubiquitin. Den ena är en mutation av ett E3 ubiquitin-ligas som leder till autosomal-recessiv tillväxthämning som kallas 3M-syndrom. En annan är en felaktig reglering och störning av en gen i Liddles syndrom, vilket orsakar hypertoni. En genstörning tros också vara orsaken till Angelmans syndrom, återigen spårad till E3 ubiquitin-ligas-störningen.
Nästan 50 % av alla cancertumörer har visat sig sakna ett visst protein som har kallats ”genomets väktare”. Så länge som celler kan producera just denna gen, är cancer förbjuden att utvecklas i en cell. Ubiquitin och dess E3 ubiquitin-ligas binder till just detta protein i en cell och denna bindning producerar en DNA-reparation av proteinet och gör att det kan återställa sin livskraft. Ubiquitin-proteasomsystemet minskar också storleken på virusproteiner för destruktion för att hjälpa kroppens immunsystem. Bara i maj 2011 tillkännagavs det vid American Association for Cancer Researchs 102:a konvent att proteinets enzymprocesser har kopplats till att hjälpa kroppen att inte avvisa kemoterapier vid icke-småcellig lungcancer.