Syresatt blod har två sätt att transportera syre till kroppens vävnader: löst i blodplasman eller fäst vid hemoglobinet i röda blodkroppar. Hemoglobin-syrekombinationer står vanligtvis för cirka 98.5 procent av syret som transporteras från lungorna genom hela kroppen. Hemoglobinmättnad hänvisar till i vilken utsträckning hemoglobin är laddat med syremolekyler.
Fyra polypeptidkedjor, var och en bunden till en järnhaltig hemgrupp, utgör det syrebärande hemoglobinet. Järnatomerna kan binda till syre. Ett hemoglobin kan binda med upp till fyra syremolekyler. Denna kombination av hemoglobin och syre är snabb och reversibel – vilket betyder att hemoglobinet kan lasta ur syremolekylerna och ladda dem.
När alla fyra hemgrupperna har fäst sig vid en syremolekyl är hemoglobinet helt mättat. Om en, två eller tre hemgrupper är bundna till syre är hemoglobinet delvis mättat. Hemoglobin-syrekombinationen kallas oxihemoglobin, medan hemoglobin som har frigjort sina syremolekyler kallas antingen reducerat hemoglobin eller deoxihemoglobin.
Järnets bindningsstyrka till syret beror på nivån av hemoglobinmättnad. När den första syremolekylen fäster vid järnet ändrar hemoglobinet självt form. Som ett resultat plockar den lättare upp de efterföljande två syremolekylerna. Upptaget av den fjärde syremolekylen är ännu lättare. På samma sätt, när hemoglobinet frigör varje syremolekyl, blir styrkan i bindningen mellan järnet och de återstående syremolekylerna gradvis svagare.
Generellt sett varierar hemoglobinmättnaden beroende på kroppens behov vid den tidpunkten. Faktorer inklusive temperatur, blodets pH och partialtryck av syre och koldioxid kan alla påverka den hastighet med vilken hemoglobin binder eller frisätter syremolekyler. Dessa faktorer samverkar för att upprätthålla tillräcklig tillförsel av syre till kroppens vävnader.
Hemoglobinmättnaden ändras när partialtrycket av syre (PO2) i blodet förändras. Förhållandet mellan syrgas partialtryck och mättnad av hemoglobin är icke-linjärt; istället följer den en S-formad böjd. Hemoglobin är nästan helt mättat när P02 är på 70 mm Hg.
Vid typiska viloförhållanden är P02 på 100 mm Hg och arteriell blodhemoglobinmättnad är på cirka 98 procent. När blod strömmar från artärerna genom de systematiska kapillärerna frigör hemoglobin cirka 5 ml syre per 100 ml blod, vilket resulterar i en hemoglobinmättnad på cirka 75 %. P02 kan sjunka till så lågt som 15 mm Hg under intensiva aktiviteter som träning. Som svar kommer hemoglobin att avlasta ytterligare 50 procent av sitt syre, vilket resulterar i en mättnad på så låg som 25 procent.
Temperatur, blod-pH och partialtryck av koldioxid påverkar hemoglobinmättnaden genom att ändra hemoglobins tredimensionella struktur, och därmed ändra dess affinitet för syre. I allmänhet kommer en ökning av någon av dessa faktorer att sänka hemoglobinets affinitet för syre, vilket sporrar hemoglobinet att frigöra mer syre i blodet. Omvänt, en minskning av en av dessa faktorer kommer vanligtvis att stärka bindningen mellan hemoglobin och syre, vilket minskar hastigheten för syreavlastning. Eftersom värme, sjunkande pH-värde i blodet och stigande koldioxidnivåer alla är biprodukter av aktiva vävnader som jobbar hårt i kroppen, säkerställer dessa faktorer att syre avlastas där det behövs som mest.