En tung immunglobulinkedja är en av de fyra huvudkomponenterna i en antikropp och består av 450 till 550 aminosyror. Allt immunglobulin produceras av plasmaceller när ett immunsvar initieras i kroppen. Namnet immunglobulin kommer från upptäckten att de binder med globulära proteiner i serum som innehåller en antikropp. Termen ”tung kedja” hänvisar till polypeptidsekvenslängden, som kan jämföras med en lätt immunglobulinkedja som bara har cirka 200 aminosyror. Antigenbindning är den mest framträdande funktionen av en tung immunglobulinkedja, men i vissa fall ger denna initiala bindning inte immunmedierat skydd eller annan funktion förrän andra ”effektorfunktioner”, som fixering av antigenspecifika komplement, inträffar.
När enbart bindningen av en antikropp inte initierar ett immunsvar på egen hand, kan den binda till andra celler för att öka den biologiska aktiviteten. Till exempel lymfocyter, kroppens huvudsakliga ”fighter”-celler, fagocyter, som är celler som absorberar och gör sig av med främmande ämnen, och blodplättar i blodet har alla receptorställen för immunglobulin. En annan funktion hos en tung immunglobulinkedja är att hjälpa till att binda immunglobulinet till receptorer på celler som kallas trofoblaster som finns på moderkakan under graviditeten. Denna bindning gör att immunglobulinet kan överföras över placentabarriären, vilket resulterar i överförda antikroppar och ärftlig immunitet från mor till nyfödd. Fixering av andra kemiska komplement med immunglobulin är ansvarig för aktiviteter som lysering av oönskade celler och initierad frisättning av sekundära kemikalier.
De specifika sektionerna av en tung immunglobulinkedja som innehåller majoriteten av antigenbindningsställena kallas Fab-fragment. Ett immunglobulin bryts ofta ner i sina grundläggande delar innan Fab-fragmenten kan användas effektivt. Ett enzym, papain, bryter immunglobulinet vid dess gångjärnsförsedda områden, vilket producerar två identiska tunga immunglobulinkedjor och två identiska lätta immunglobulinkedjor. Ett av Fab-fragmenten som endast finns på en tung immunglobulinkedja är Fab Fc-fragmentet. Fab Fc-fragmentet innehåller två regioner, specifikt kända som H2 och H3, och all immunförmedlad aktivitet som använder dessa sektioner beror på nedbrytningen av immunglobulinmolekylen eftersom den lämnar H2 och H3 exponerade på de tunga kedjorna.
Immunglobulin är ofta organiserat av forskare i fem klasser baserat på de lätt uppenbara skillnaderna i aminosyrasekvensen på dess tunga kedja. Skillnaderna kan detekteras genom att rikta antikroppar mot tunga immunglobulinkedjor och notera den biologiska reaktionen eller avsaknaden därav. Några vanliga immunglobulinklasser inkluderar den tunga kedjan gamma (IgG), den tunga kedjan Mu (IgM) och den tunga kedjan alfa (IgA).