Katalisis enzim adalah proses di mana enzim bereaksi dengan molekul lain, yang dikenal sebagai substrat. Katalisis reaksi kimia ini menurunkan energi aktivasi (Ea), yang kemudian memberikan energi yang cukup bagi molekul reaktan untuk membentuk zat baru. Ikatan enzim dengan substrat dan mengubah molekul menjadi produk baru. Berbeda dengan substrat, enzim tetap tidak berubah setelah proses dan mampu melakukan beberapa proses tersebut. Peran lain dari enzim adalah untuk menstabilkan reaksi kimia serta bertindak sebagai katalis.
Katalis memiliki kemampuan untuk tetap utuh sambil meningkatkan laju reaksi kimia. Katalis buatan dapat melakukan reaksi kimia serupa; namun, mereka tidak sekuat dan tidak dapat bersaing dengan laju percepatan yang terjadi dalam katalisis enzim alami. Katalisis enzim pada manusia biasanya berlangsung pada suhu sekitar 37 derajat Celcius (99 derajat Fahrenheit).
Terdiri dari rantai asam amino, enzim memiliki bentuk tiga dimensi yang mudah diubah oleh suhu tinggi dan ketidakseimbangan hidrogen potensial, juga dikenal sebagai keseimbangan pH. Bahan kimia tertentu, radikal bebas, dan logam berat juga dapat mengubah bentuk enzim dan mengganggu katalisis enzim. Jika enzim kehilangan bentuknya, ia tidak lagi mampu melakukan katalisis reaksi biokimia.
Model katalisis enzim yang paling disukai adalah model induced fit di mana substrat saling mengunci dengan area aktif kecil pada enzim, yang dikenal sebagai situs aktif. Setelah ikatan selesai, produk baru dilepaskan dari area aktif. Selama proses pengikatan, enzim sedikit berubah bentuk, tetapi ketika produk baru dilepaskan, enzim siap untuk reaksi kimia berikutnya berlangsung.
Pengikatan diferensial dan seragam adalah cara utama terjadinya pengikatan. Pengikatan diferensial hanya terdiri dari ikatan transisi yang kuat. Pengikatan seragam, di sisi lain, mencakup pengikatan substrat dan status transisi yang kuat. Kedua mekanisme dapat terjadi ketika substrat kecil yang tidak terikat enzim hadir.
Pengikatan diferensial, bagaimanapun, sangat penting untuk menurunkan Ea ketika enzim jenuh, dengan kata lain, memiliki afinitas tinggi, yang merupakan mekanisme paling umum karena sebagian besar enzim bekerja dengan cara ini. Setelah ikatan terbentuk, energi keadaan transisi berkurang, dan rute alternatif disediakan untuk reaksi kimia berlangsung. Dengan demikian, katalisis enzim dapat tetap stabil.