Enzymkatalys är en process där enzymet reagerar med en annan molekyl, känd som ett substrat. Denna katalys av kemiska reaktioner sänker aktiveringsenergin (Ea), som sedan ger tillräckligt med energi för reaktantmolekylerna att bilda ett nytt ämne. Enzymet binder till substratet och förändrar molekylen till en ny produkt. Till skillnad från substratet förblir enzymet oförändrat efter processen och kan utföra flera sådana processer. En annan roll för enzymerna är att stabilisera kemiska reaktioner samt att fungera som katalysatorer.
En katalysator har förmågan att förbli hel samtidigt som den ökar hastigheten på en kemisk reaktion. Konstgjorda katalysatorer kan utföra liknande kemiska reaktioner; de är dock inte lika potenta och kan inte konkurrera med den accelerationshastighet som sker i en naturlig enzymkatalys. Enzymkatalys hos människor sker vanligtvis vid en temperatur på cirka 37 grader Celsius (99 grader Fahrenheit).
Enzymerna består av aminosyrakedjor och har en tredimensionell form som lätt förändras av höga temperaturer och en obalans i det potentiella vätet, även känt som pH-balansen. Vissa kemikalier, fria radikaler och tungmetaller kan också ändra formen på enzymer och störa enzymkatalys. Om enzymet förlorar sin form kan det inte längre utföra katalysen av biokemiska reaktioner.
Den mest gynnade modellen för enzymkatalys är den inducerade passningsmodellen där substratet låser sig med ett litet aktivt område på enzymet, känt som det aktiva stället. När bindningen är klar frigörs en ny produkt från det aktiva området. Under bindningsprocessen ändrar enzymet något i form, men när den nya produkten släpps är enzymet redo för nästa kemiska reaktion.
Differentiell och enhetlig bindning är de primära sätten på vilka bindning sker. Differentialbindning består endast av stark övergångsbindning. Enhetlig bindning, å andra sidan, inkluderar både stark substrat- och övergångstillståndsbindning. Båda mekanismerna kan äga rum när små substrat obundna enzymer är närvarande.
Differentialbindning är dock väsentlig för att sänka Ea när enzymerna är mättade, med andra ord har hög affinitet, vilket är den vanligaste mekanismen då de flesta enzymer fungerar på detta sätt. Efter att bindningen har bildats reduceras energin i övergångstillståndet, och en alternativ väg tillhandahålls för att den kemiska reaktionen ska äga rum. Därigenom kan enzymkatalysen förbli stabil.