Ett helikas är ett enzym som öppnar sammanfogade strängar av deoxiribonukleinsyra (DNA) eller ribonukleinsyra (RNA). Den rör sig vanligtvis i en riktning nedför en dubbelsträngad DNA-molekyl eller självbunden RNA-molekyl, och bryter vätebindningarna mellan de komplementära nukleotidbasparen. Helikasenzymer är viktiga för de cellulära processerna för DNA-replikation och reparation, transkription av DNA till RNA, proteintranslation och skapandet av ribosomer.
Det finns många olika typer av helikasenzymer, inklusive 24 olika helikaser i människokroppen. Var och en har en något annorlunda struktur och arbetssätt. Vissa fungerar som monomerer eller enzymer med en enda enhet, medan andra bildar dimerer eller till och med hexamerer, och kombinerar flera proteinsubenheter för optimal funktion. Alla helikaser delar åtminstone en viss grad av likhet i sin aminosyrasekvens, och dessa liknande områden tros vara involverade i bindningen av DNA- eller RNA-strängen eller bindningen och hydrolysen av adenosintrifosfat (ATP). Dessa vanliga sekvensmotiv har hjälpt till vid klassificeringen av helikaser i fem huvudfamiljer.
Funktionen hos en helikas varierar beroende på dess specifika struktur och teknik för avlindning. Vissa är aktiva och använder ATP för att varva ner trådarna, medan andra är passiva och inte kräver energi för att fungera. Eftersom DNA- och RNA-molekyler kombineras och förblir sammankopplade genom vätebindningar, kommer många helikaser att använda molekyler av ATP för att aktivt bryta dessa bindningar. Dessa enzymer kommer att ha ett ATP-bindningsställe som gör det möjligt för dem att hydrolysera ATP för att få den energi som behövs för att bryta vätebindningarna. Nedbrytningen av ATP kommer ofta att driva enzymet ner i DNA- eller RNA-strängen, vilket gör dess rörelse enkelriktad och gör det möjligt för det att förhindra att de nyligen separerade strängarna rekombineras.
Andra helikasenzymer använder inte aktiva energimetoder för att separera nukleotidbasparen. Istället fäster de till DNA- eller RNA-strängarna och väntar tills lokala energiska fluktuationer och rörelseförändringar delvis vrider isär strängarna. De förflyttas sedan och binder i det nybildade gapet, vilket förhindrar att trådarna åter sammanfogas. Denna mekanism är i allmänhet långsammare, eftersom den är beroende av slumpen och slumpmässiga rörelser för att varva ner, snarare än en direkt, kontrollerad mekanism.
Vissa RNA-helikasenzymer kommer att använda en annan mekanism för bindning och avveckling. Medan många RNA-helikaser verkar på ett sätt som liknar DNA-helikas, kommer andra att binda med ett enkelsträngat segment av RNA och kommer också att kräva ATP-bindning. Dessa helikaser kommer faktiskt inte att hydrolysera ATP eller hämta energi från det, men ATP är nödvändigt för en förändring i form som kommer att aktivera enzymet.