Amyloidfibriller är trådliknande proteinaggregat som är olösliga och resistenta mot proteasaktivitet. Beroende på vilket protein som utgör fibrillerna kan amyloidstrukturer ackumuleras på olika platser i kroppen, inklusive hjärnan, lederna och bukspottkörteln. Omfattande genetiska, patologiska och biokemiska bevis tyder på att ackumulering av amyloidfibriller i vävnader är involverad i många sjukdomar, inklusive Alzheimers, Parkinsons, typ 2-diabetes och prionsjukdom. Till exempel visar hjärnan hos Alzheimerspatienter plack av amyloidfibriller bildade av beta-amyloidprotein.
Ungefär 30 proteiner bildar amyloidfibriller hos människor; de är inte relaterade och delar inte en gemensam struktur eller sekvenslikhet. Alla av dem är dock vikta på ett sätt som skiljer sig från normala proteinveckningsmönster, med samma struktur som alltid finns i kärnan av en fibrill. Proteiner som bildar amyloidfibriller i mänskliga sjukdomar inkluderar lätta immunglobulinkedjor, gelsolin, prokalcitonin, beta-amyloidprotein, serumamyloid A-protein, beta-2-mikroglobulin, transtyretin och prionprotein.
Oavsett vilka proteiner som är involverade har amyloidfibriller karakteristiska strukturella egenskaper, särskilt deras kvartära struktur över beta-ark. Enstaka proteiner byggs in i långa filament som länkar sida vid sida till band. Dessa högar av beta-ark, tätt förbundna med vätebindningar, löper vinkelrätt mot fibrillens långa axel.
Denna distinkta struktur kan bero på den starka laddningen som bärs av fibrillernas byggstenar. Proteiner med glutaminrika sekvenser är viktiga vid prionsjukdomarna och Huntingtons sjukdom. Glutaminerna kan stödja beta-arkstrukturen genom att bilda intrasträngade vätebindningar mellan amidkarbonylerna och kväveatomerna. I andra proteiner, såsom det Alzheimers-associerade beta-ameloidproteinet, tros hydrofob association hålla samman strukturen.
Amyloidfibriller är ett resultat av problem med proteinsjälvsammansättning och verkar vara ett resultat av åldringsprocessen. De allra flesta sjukdomar orsakade av amyloidstrukturer finns hos äldre patienter. En gång trodde man att ameloidfibriller är inerta, med cellskadande giftiga mellanprodukter under deras bildning som orsakar cellskadan. Forskning har dock visat att själva fibrerna faktiskt är giftiga, särskilt när de splittras i kortare bitar. Man vet inte exakt hur fibrerna är giftiga för celler eller varför de kortare fibrerna är mer giftiga, men en möjlighet är att deras ringa storlek gör det lättare att komma in i cellerna.
Dessa fibriller har ett karakteristiskt rakt, ogrenat utseende när de observeras med elektronmikroskopi. De identifieras vanligtvis indirekt med hjälp av fluorescerande färgämnen, färgpolarimetri, cirkulär dikroism eller Fourier-transform infraröd spektroskopi. En röntgendiffraktionsanalys kan användas för att direkt bestämma närvaron av kors-beta-ryggradsstrukturen genom karakteristiska spridningsdiffraktionssignaler.